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Text File  |  1995-03-04  |  6.6 KB  |  120 lines
  1. *****************************************************************
  2. * Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature *
  3. *****************************************************************
  4.  
  5. The majority of zinc-dependent  metallopeptidases (with the  notable exception
  6. of the carboxypeptidases) share a common pattern of primary structure [1,2] in
  7. the part of  their  sequence involved  in the   binding  of  zinc, and can  be
  8. grouped together as  a family  on the basis  of  this sequence similarity. The
  9. proteases which are currently  known to belong to this family are listed below
  10. (references are only provided for recently determined sequences).
  11.  
  12.  - Mammalian extracellular matrix metalloproteinases (known as matrixins) [3]:
  13.    MMP-1 (EC 3.4.24.7) (interstitial collagenase), MMP-2 (EC 3.4.24.24) (72 Kd
  14.    gelatinase), MMP-9 (EC 3.4.24.35) (92 Kd gelatinase),  MMP-7 (EC 3.4.24.23)
  15.    (matrylisin),   MMP-8  (EC 3.4.24.34)    (neutrophil  collagenase),   MMP-3
  16.    (EC 3.4.24.17) (stromelysin-1),  MMP-10 (EC 3.4.24.22) (stromelysin-2), and
  17.    MMP-11 (stromelysin-3).
  18.  - Mammalian neprilysin (EC 3.4.24.11) (neutral endopeptidase) (NEP).
  19.  - Astacin (EC 3.4.24.21), a crayfish endoprotease.
  20.  - Meprin A  (EC 3.4.24.18), a mammalian  kidney  and intestinal brush  border
  21.    metalloendopeptidase.
  22.  - Thimet  oligopeptidase  (EC 3.4.24.15),  a mammalian enzyme involved in the
  23.    cytoplasmic degradation of small peptides.
  24.  - PABA-peptide hydrolase, a human intestine membrane protease.
  25.  - Yeast saccharolysin (EC 3.4.24.37) (proteinase yscD) [4].
  26.  - Angiotensin-converting enzyme (EC 3.4.15.1) (dipeptidyl carboxypeptidase I)
  27.    (ACE) the enzyme  responsible  for hydrolyzing angiotensin I to angiotensin
  28.    II. There  are  two  forms of ACE:  a testis-specific isozyme and a somatic
  29.    isozyme which has two active centers [5].
  30.  - Mammalian aminopeptidase N (EC 3.4.11.2).
  31.  - Yeast aminopeptidase yscII.
  32.  - Mammalian glutamyl aminopeptidase (EC 3.4.11.7) (BP-1/6C3 antigen).  It may
  33.    play a role in  regulating growth  and  differentiation  of early B-lineage
  34.    cells.
  35.  - Mitochondrial intermediate peptidase precursor (EC 3.4.24.59) (MIP).  It is
  36.    involved the  second  stage  of processing of some proteins imported in the
  37.    mitochondrion.
  38.  - Snake venom metalloproteinases [6].  This subfamily mostly groups proteases
  39.    that  act  in  hemorrhage.   Examples  are:  atrolysin C/D  (EC 3.4.24.42),
  40.    trimerelysin I (EC 3.4.25.52) and II (EC 3.4.25.53).
  41.  - Sea urchin hatching enzyme (envelysin)  (EC 3.4.24.12).   A  protease  that
  42.    allows the embryo to digest  the  protective  envelope derived from the egg
  43.    extracellular matrix.
  44.  - Embryonic hatching proteins LCE and HCE from the fish Oryzias lapides.
  45.  - Chlamydomonas reinhardtii gamete lytic enzyme (GLE) [7].
  46.  - Kell blood group  glycoprotein [8], a  major  antigenic  protein  of  Human
  47.    erythrocytes. The Kell protein is very probably a zinc endopeptidase.
  48.  - Bone morphogenic protein 1 (BMP-1), a  protein which induces cartilage  and
  49.    bone  formation  and   which  expresses  metalloendopeptidase activity. The
  50.    Drosophila homolog  of BMP-1  is  the   dorsal-ventral  patterning  protein
  51.    tolloid.
  52.  - Leishmanolysin (EC 3.4.24.36) (surface glycoprotein gp63),  a  cell surface
  53.    protease from various species of Leishmania.
  54.  
  55.  - Thermostable thermolysins (EC 3.4.24.27),  and related thermolabile neutral
  56.    proteases (bacillolysins) (EC 3.4.24.28) from various species of Bacillus.
  57.  - Pseudolysin (EC 3.4.24.26) from Pseudomonas aeruginosa (gene lasB).
  58.  - Serralysin (EC 3.4.24.40), an extracellular metalloprotease from Serratia.
  59.  - Secreted proteases B and C from Erwinia chrysanthemi.
  60.  - Extracellular proteinase proA from Legionella pneumophila.
  61.  - Immune inhibitor A from Bacillus thuringiensis (gene ina). Ina degrades two
  62.    classes of insect antibacterial proteins, attacins and cecropins.
  63.  - Extracellular neutral metalloprotease from Streptomyces cacaoi.
  64.  - Escherichia coli  and  Salmonella typhiumurium  dipeptidyl carboxypeptidase
  65.    (gene dcd).
  66.  - Escherichia coli and Salmonella typhiumurium oligopeptidase A (gene opdA or
  67.    prlC).
  68.  - Escherichia coli aminopeptidase N (gene pepN).
  69.  
  70.  - Clostridial neurotoxins, including  tetanus  toxin (TeTx)  and  the various
  71.    botulinum toxins  (BoNT).  These  toxins  are  zinc  proteases  that  block
  72.    neurotransmitter release by proteolytic cleavage of synaptobrevins [9].
  73.  
  74.  - Leukotriene A-4 hydrolase (EC 3.3.2.6). This enzyme is responsible  for the
  75.    hydrolysis of an  epoxide moiety of LTA-4 to form LTB-4;  it has been shown
  76.    [10] that it binds zinc and is capable of peptidase activity.
  77.  
  78. From the tertiary  structure  of  thermolysin, the  position  of  the residues
  79. acting as zinc ligands and those involved in the catalytic activity are known.
  80. Two of the zinc ligands are  histidines  which are  very close together in the
  81. sequence;  C-terminal to  the first histidine is a glutamic acid residue which
  82. acts as a  nucleophile and  promotes  the  attack of  a water  molecule on the
  83. carbonyl carbon of the substrate.  A signature  pattern which includes the two
  84. histidine  and the glutamic acid residues  is sufficient to detect this family
  85. of proteins.
  86.  
  87. -Consensus pattern: [STALIV]-x(2)-H-E-[LIVMFYW]-{DEHRKP}-H-x-[LIVMFYWGQ]
  88.                     [The two H's are zinc ligands]
  89.                     [E is the active site residue]
  90. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  91.  for the Streptomyces cacaoi protease which has Ala in  the position following
  92.  the active site Glu.
  93. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 17;  including   Neurospora  crassa
  94.  conidiation-specific protein 13 [11] which could be a zinc-protease.
  95. -Last update: June 1994 / Text revised.
  96.  
  97. [ 1] Jongeneel C.V., Bouvier J., Bairoch A.
  98.      FEBS Lett. 242:211-214(1989).
  99. [ 2] Murphy G.J.P., Murphy G., Reynolds J.J.
  100.      FEBS Lett. 289:4-7(1991).
  101. [ 3] Woessner J. Jr.
  102.      FASEB J. 5:2145-2154(1991).
  103. [ 4] Buchler M., Tisljar U., Wolf D.H.
  104.      Eur. J. Biochem. 219:627-639(1994).
  105. [ 5] Ehlers M.R., Riordan J.F.
  106.      Biochemistry 30:7118-7126(1991).
  107. [ 6] Hite L.A., Fox J.W., Bjarnason J.B.
  108.      Biol. Chem. Hoppe-Seyler 373:381-385(1992).
  109. [ 7] Kinoshita T., Fukuzawa H., Shimada T., Saito T., Matsuda Y.
  110.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:4693-4697(1992).
  111. [ 8] Lee S., Zambas E.D., Marsh W.L., Redman C.M.
  112.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:6353-6357(1991).
  113. [ 9] Montecucco C., Schiavo G.
  114.      Trends Biochem. Sci. 18:324-327(1993).
  115. [10] Medina J.F., Wetterholm A., Radmark O., Shapiro R., Haeggstroem J.Z.,
  116.      Vallee B.L., Samuelsson B.
  117.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:7620-7624(1991).
  118. [11] Hager K.M., Yanofsky C.
  119.      Gene 96:153-159(1990).
  120.